Тэксты для перакладаў1



страница1/5
Дата09.08.2019
Размер0.66 Mb.
  1   2   3   4   5

ТЭКСТЫ ДЛЯ ПЕРАКЛАДАЎ1




1-80 02 01 – Медыка-біялагічная справа

1-80 02 01 01 – Медыка-біялагічная справа (цыталогія)



1. Забор цельной крови проводится с применением скарификатора, не входящего в набор. При помощи скарификатора производят прокол подушечки безымянного пальца левой руки. При появлении крупной капли крови, палец несколько раз прижимают к поверхности WhatmanFTAClassicCard. Затем образец высушивают при комнатной температуре. После этого готовый образец хранят при комнатной температуре в индивидуальном конверте под номером, с описанием данных донора.

Взятие соскоба с внутренней стороны щеки производится при помощи набора, содержащего индивидуальный аппликатор, упакованный в пластик (9х15 см), и помещенный в опломбированный пакет. Образец высушивают, пакеты сново пломбируют. Готовый образец можно хранить при комнатной температуре.



2. Аденокарциномой (аdenocarcinoma) называется злокачественная опухоль, исходящая из железистого эпителия, встречающегося практически во всех органах тела человека. К аденокарциномам также относят и злокачественные опухоли различных желез. Так, если аденокарцинома исходит из клеток железистого эпителия, то она может вырабатывать секрет. В зависимости от характера данного секрета опухоли подразделяются на серозные и слизисто-секреторные аденокарциномы. Аденокарциномы также гистологически классифицируются в зависимости от расположения их клеток, например, фолликулярная, сосочковая и др. Аденокарцинома может иметь полости (цистоаденокарцинома) или быть плотной. Так как клетки железистого эпителия имеются в каждом внутреннем органе человеческого тела, то аденокарцинома может развиваться в любом из них. В начальной стадии аденокарцинома, как и большинство злокачественных опухолей, себя практически ничем не проявляет. Затем у больных появляются жалобы на общую слабость, утомляемость, снижение аппетита, похудание. В дальнейшем клиника заболевания обусловливается местом развития аденокарциномы (яичники, желудок, предстательная железа и т.д.).

3. Для определения вклада полиморфизма гена ГСТТ1 в заболеваемость различными видами раковых заболеваний необходимо провести статистический анализ, показывающий, являются ли различия в группе исследования и контрольной группе статистически значимыми. Для этого необходимо рассчитать значения относительных шансов, которые характеризуют риск развития заболевания у человека с данным полиморфом гена ГСТТ1, и параметра χ², который является аналогом дисперсионного анализа для качественных признаков.

Если показатель относительных шансов, рассчитанный для группы исследования, превышает единицу, то при уровне значимости 0, 05 различия можно считать статистически значимыми, т. е. вариант гена влияет на заболеваемость.



4. Существует ряд причин, которые прямо или косвенно повышают вероятность возникновения злокачественных новообразований. К таким причинам относятся:

1. Возраст: риск развития выше у людей в возрасте от 45 до 70 лет;

2. Особенности питания: злоупотребление чрезмерно горячей и острой пищей, в том числе напитками, употребление копченого и вяленого мяса и рыбы, жевание табака, прием алкоголя; недостаток в пище витаминов А, В, С, и Е, а так же некоторых микроэлементов (молибдена, селена, фолиевой кислоты);

3. Курение, так как курильщик проглатывает не только сигаретный дым, но и вредные вещества, оседающие на слизистой оболочке полости рта;

4. Хронические заболевания:

5. Химические и термические ожоги, воздействие металлической пыли на отдельные органы и организм вцелом;

6. Географический фактор и этническая принадлежность - частота возникновения новообразований некоторых органов во много раз больше в некоторых районах Китая, Ирана, в Средней Азии, у евреев ашкенази.

7. Генетическая предрасположенность.



5. Полиморфизм генов – это наличие в популяции генов, представленных несколькими аллелями, что обусловливает разнообразие признаков внутри вида. Большинство известных полиморфизмов выражаются либо в заменах одного нуклеотида, либо в изменении числа повторяющихся фрагментов ДНК. Полиморфизмы нуклеотидных последовательностей обнаружены во всех структурных элементах генома: экзонах, нитронах, регуляторных участках и т.д. Но полиморфные варианты в кодирующих последовательностях редки, следовательно нарушения аминокислотного состава синтезируемого белка-фермента наблюдаются нечасто, в онкогенезе в первую очередь важны возможные последствия полиморфизма интронов и 5'-концевых некодирующих последовательностей. Анализ данного феномена в существенной степени зависит от того, насколько вариабельны собственные функции белка, кодируемого различными аллелями.

6. Спортивная генетика – это отрасль знания в области генетики человека – антропогенетики и генетики развития. Генетика человека изучает явления наследственности и изменчивости у человека на всех уровнях его организации и существования: молекулярном, клеточном, организменном и популяционном. Современная генетика базируется на законах классической генетики, которые имеют универсальное значение. Современный этап развития генетики человека характеризуется стремительным прогрессом наших знаний о молекулярном строении генетического материала и о механизмах мутагенеза. Достаточно сказать, что официальное становление спортивной генетики произошло только в 1980 г. Вместе с тем без динамичного развития этой дисциплины невозможно целенаправленно осуществлять спортивную ориентацию подрастающего поколения, проводить грамотный спортивный отбор.

7. Аденокарциномы (АК) являются самой частой разновидностью злокачественных новообразований, из них 2–5% от их общего числа составляют аденокарциномы из невыясненного первичного очага. Развитие аденокарциномы из невыясненного первичного очага до настоящего времени продолжает оставаться одной из самых неизученных, сложных и нерешенных проблем фундаментальной и клинической онкологии. Морфологическое строение опухоли и характер распространения злокачественного процесса не позволяют сделать вывод об органной принадлежности новообразования, с одной стороны, высокий агрессивный потенциал и невозможность правильной постановки диагноза и выбора тактики лечения, с другой стороны, обусловливают актуальность изучения и решения данной проблемы.



8. В последнее десятилетие в связи с расшифровкой структуры генома человека появилась возможность определения генетических маркеров, ассоциированных с развитием и проявлением физических качеств, а также с биохимическими, антропометрическими и физиологическими показателями, значимыми в условиях спортивной деятельности. Генетические маркеры физической работоспособности, выявляемые с помощью молекулярно-генетического анализа полиморфизма ДНК, представляют собой варианты генов, обуславливающие индивидуальные различия в развитии и проявлении фенотипических признаков.

Исследования по функциональной геномике показали сложность изучаемого явления и участия в нем многих генов. В настоящее время сделаны только первые открытия, и дальнейший путь лежит через выявление взаимосвязей генетических маркеров и физиологических показателей, определяющих проявление различных физических качеств человека.


1-80 02 01 02 – Медыка-біялагічная справа (біяхімія)

1. Диаденозин-5′,5′′′-Р14-тетрафосфат (Ар4А) относящийся к группе диаденозин-полифосфатов (АрnА, где n = 2-6), представляет собой широко распространенное у про- и эукариот соединение нуклеиновой природы, построенное из двух остатков аденозина соединенных между собой тетрафосфатным мостиком. Ар4А принимает участие в процессах восстановления, коррекции, защиты функционального состояния целого организма, отдельных его органов, структур и макромолекул. Так Ар4А обеспечивает нормализацию (коррекцию) нарушенных функций при гипертензии, ишемической болезни, диабете, глаукоме, болезни Паркинсона и других видах патологии . В связи с таким широким спектром активностей, проявляемых Ар4А, открываются перспективы использования этого соединения и его аналогов в качестве химико-терапевтических средств.

2. Гемоглобин человека (HbA1) представляет собой тетрамерный белок, состоящий из двух - и двух -субъединиц, включающих 141 и 146 аминокислотных остатков, соответственно. Вторичная структура -субъединиц характеризуется наличием семи-спиралей, обозначаемых символами A, B, C, E, F, G, H, а также восьми неспирализованных участков: NA, AB, BC, CЕ, EF, FG, GH, HC. В состав -субъединиц входят восемь -спиралейA, B, C, D, E, F, G, H и девять неспирализованных участков: NA, AB, BC, CD, DE, EF, FG, GH, HC. Как правило, в участках разделяющих -спиральные сегменты, образуются изгибы полипептидной цепи (рис. 1). Особенностью F-спирали обеихсубъединиц является наличие в ней двух спирализованных участков – F' и F. Межспиральные участки отличаются относительной неупорядоченностью, поскольку некоторые из них являются элементами других видов вторичной структуры, например π-спирали (участок FG1-FG3). Согласно данным рентгеноструктурного анализа, молекула гемоглобина по своей форме приближается к сфере с диаметром 5,5 нм.

3. Транспорт кислорода от легких к тканям и углекислоты от тканей к легким обеспечивается функционированием высокоспециализированного белка – гемоглобина, содержащегося в красных кровяных клетках человека. Этот важнейший транспортный белок крови обладает высокой лабильностью и способен реагировать на любые изменения своего микроокружения, например, в определенных условиях подвергаться модифицированию посредством ковалентного связывания глюкозы или других моносахаридов. Наличие такого процесса в эритроцитах подтверждается существованием гликогемоглобинов образующихся в норме invivo за счет присоединения глюкозы или некоторых интермедиатов гликолиза к α-аминогруппам и/или ε-аминогруппам аминокислотных остатков основной формы гемоглобина – HbA1.

4. Молекула гемоглобина представляет собой олигомерный (тетрамерный) белок эллипсоидной формы с размерами 50×55×64Ǻ. Тетрамер стабилизируется дополнительными нековалентными взаимодействиями между аминокислотными остатками глобиновых цепей. Так, в образовании контактов между α- и β-субъединицами в составе димеров α1β1 или α2β2 принимают участие 34 аминокислоты, формирующие 110 связей на пару., В стабилизации димеров α2β1 или α1β2 участвуют 19 аминокислот, формирующих 80 связей на пару. В результате таких взаимодействий формируется окончательная четвертичная структура молекулы гемоглобина.

5. Оксигенация молекулы гемоглобина индуцирует изменения третичной и четвертичной структур данного белка, которые сопровождаются постепенным увеличением сродства гемопротеида к О2. В 1965 году Моно, Уаймен и Шанжё предложили общую модель для объяснения кооперативных и аллостерических явлений (MWC-модель). Они постулировали, что белки, обнаруживающие кооперативные эффекты, содержат несколько симметрично расположенных субъединиц, принимающих как минимум два конформационных состояния, обозначаемых как Т (напряженное) и R (релаксированное). Согласно этой модели гемоглобину соответствуют две альтернативные конформации: Т – в дезокси-состоянии и R – в полностью оксигенированном (лигандированном) состоянии. Указанные состояния отличаются взаимным расположением субъединиц, а также числом и силой взаимодействия между ними.

6. Существует традиционная точка зрения о том, что в клеточном сообществе существует переход между биопленкой (многоклеточных) и планктоном (одноклеточных) клеток. Тем не менее, в результате более точной интерпретации данных выше необходимо учитывает, что с-di-GMP опосредует переход между неподвижностью и подвижностью, даже в одной клетке. Эта регулирующая концепция с-di-GMP сигнализации становится очевидной. Не все поведения многоклеточных и производство внеклеточного матрикса коррелирует с высокой концентрацией с-di-GMP. Например, роящаяся подвижность, которая происходит при низких концентрациях с-di-GMP, является поведением многоклеточных и зависит от межклеточных взаимодействий, морфологической дифференциации в удлиненные клетки зооспоры и производства "слизи".

7. В эритроцитах человека наиболее активно функционируют гликолитический распад глюкозы и пентозофосфатный путь, которые обеспечивают красную кровяную клетку энергией и восстанавливающими эквивалентами во время ее жизненного цикла. Основной гликогемоглобин эритроцитов представляет собой гемоглобин HbA1, модифицированный посттрансляционно путем ковалентного присоединения глюкозы по аминогруппам полипептидных цепей.

Гликозилирование гемоглобина является процессом неферментативным, он протекает медленно и длительно, в течение всей жизни эритроцита, т.е. в течение 110-120 суток. Степень гликозилирования белка зависит от концентрации углевода. Данная реакция инициируется образованием основания Шиффа между активной аминогруппой полипептидной цепи гемоглобина и карбонильной группой сахара. Данная реакция протекает всего за несколько часов, и образовавшийся альдимин является лабильным соединением. Далее следует более медленный этап модифицирования, протекающий в течение нескольких дней, называемый перегруппировкой Амадори. В результате этой перегруппировки из нестабильного альдимина формируется достаточно устойчивый продукт – кетоамин.



8. Определение общего содержания и относительного количества минорных форм гемоглобина, являющихся результатом гликозилирования данного гемопротеида, – важный диагностический критерий многих наследственных и приобретенных заболеваний и синдромов.

В настоящее время наиболее значимым в диагностике сахарного диабета является определение количества самой изученной и распространенной в процентном отношении гликоформы гемоглобина – HbA. Это обусловлено тем, что относительные показатели содержания HbA напрямую связаны со средним уровнем глюкозы в крови, что активно используется для мониторинга заболевания сахарным диабетом. В целом, количественное определение уровня HbAнеобходимо для достоверной диагностики диабетов и обоснованной терапии гипергликемии и мониторинга сахарного диабета. Определение содержания HbA также может использоваться для оценки рисков развития инфаркта миокарда, ишемического инсульта, диабетической ретинопатии, нефропатии, нейропатии, врожденных патологий плода.


1-80 02 01 03 – Медыка-біялагічная справа (імуналогія)



Поделитесь с Вашими друзьями:
  1   2   3   4   5


База данных защищена авторским правом ©vossta.ru 2019
обратиться к администрации

    Главная страница